Nobel de Química premia estudo do ribossomo

Dois norte-americanos e uma israelense ganham prêmio por pesquisas que revelaram aparência e funcionamento das organelas celulares em nível atômico, abrindo caminhos para a produção de novos antibióticos

Agência FAPESP - O Prêmio Nobel de Química de 2009 foi concedido a três cientistas: os norte-americanos Venkatraman Ramakrishnan e Thomas Steitz e a israelense Ada Yonath. Os estudos realizados por eles sobre os ribossomos - estruturas celulares que fabricam proteínas - abriram caminhos para a produção de novos antibióticos.

Seus trabalhos foram os primeiros a mostrar imagens dos ribossomos com uma definição que permitia interpretar as posições atômicas da estrutura, facilitando o entendimento de sua conformação e funcionamento.

Ribossomos produzem proteínas que, por sua vez, controlam a química em todos os organismos vivos. Hoje, os antibióticos curam várias doenças por meio do bloqueio da função dos ribossomos bacterianos. Se o ribossomo não funciona, a bactéria não pode sobreviver. É por isso que os ribossomos são um importante alvo para novos antibióticos.

Os três premiados explicaram, por meio de modelos tridimensionais, como o DNA é lido pela célula e mostraram o ribossomo em funcionamento, detalhando como vários antibióticos bloqueiam a função dos ribossomos nas bactérias e as desativam. Isso ajuda a entender como as bactérias criam resistência a remédios e contribui para desenvolver novas drogas.

Venkatraman Ramakrishnan, nascido na Índia (Chidambaram) em 1952 e naturalizado norte-americano, doutorou-se em Física, em 1976, pela Universidade de Ohio (EUA). Atualmente é cientista líder da divisão de estudos estruturais do Laboratório de Biologia Molecular MRC, em Cambridge, Reino Unido.

Thomas Steitz nasceu em 1940, em Milwaukee (EUA). Com doutorado em Biologia Molecular e Bioquímica pela Universidade de Harvard (EUA), é professor e pesquisador de Biofísica Molecular e Bioquímica do Instituto Médico Howard Hughes, na Universidade de Yale (EUA).

Ada Yonath, nascida em Jerusalém (Israel), em 1939, doutorou-se em 1968 em Cristalografia de Raios-x, no Instituto Weizmann de Ciência, em Rehovot (Israel). É professora de Biologia Estrutural e diretora do Centro Helen & Milton A. Kimmelman de Estruturas Biológicas e Biomoleculares do Instituto Weizmann. Yonath é a quarta mulher a vencer o Nobel de Química, e a primeira desde 1964, quando a britânica Dorothy Crofoot Hodgkin obteve o prêmio.

O prêmio Nobel de Química, anunciado ontem, inclui um cheque de 10 milhões de coroas suecas (US$ 1,4 milhão), um diploma, uma medalha de ouro e um convite para a cerimônia de entrega dos prêmios em Estocolmo, em 10 de dezembro.

Em comunicado, a Real Academia de Ciências da Suécia afirma que um entendimento mais profundo do funcionamento do ribossomo é importante para a compreensão científica da vida e classifica o trabalho dos cientistas como fundamental para atenuar o sofrimento da humanidade.

Cristalografia

Os três laureados deste ano utilizaram um método chamado cristalografia de raios X para mapear a posição de cada uma das centenas de milhares de átomos que formam o ribossomo.

A cristalografia, que atualmente é realizada frequentemente com utilização de luz síncrotron, é uma técnica que permite "enxergar" e descrever as moléculas de proteína, através da determinação precisa das posições de cada um de seus átomos.

Desde 1962 o Prêmio Nobel de Química já havia reconhecido, em diversas oportunidades, o trabalho de outros cientistas que investigaram a estrutura molecular de proteínas. “O diferencial dos estudos selecionados em 2009 é o tamanho do problema que foi superado”, diz Richard Charles Garratt, professor do Instituto de Física da USP e pesquisador do Centro de Biotecnologia Molecular Estrutural (CBME) – um dos Centros de Pesquisa, Inovação e Difusão (Cepid) da FAPESP.

Garratt, que utiliza a mesma técnica para identificar estrutura de outras proteínas, diz que, além dos pesquisadores terem superado uma dificuldade técnica chamada faseamento – que representava um obstáculo para a análise de complexos proteicos maiores – como é o caso do ribossomo, “a grande conquista é a contribuição feita para a compreensão em nível molecular dessa importantíssima maquinaria celular e como isso pode ser alterado por certos antibióticos”.

Oportunidade Na América Latina, o único laboratório que possibilita pesquisas com luz síncrontron, semelhantes a utilizada pelos ganhadores do Nobel de Química deste ano, é o Laboratório Nacional de Luz Síncrontron (LNLS), localizado em Campinas (SP). Atualmente está aberta chamada para uso das Linhas de Luz MX1 e MX2, destinadas a estudos de macromoléculas. As submissões podem ser feitas no site do LNLS, via Portal de Serviços e vão até as 17h do dia 30 de outubro de 2009.

Ana Carolina Zeri, pesquisadora do Centro de Biologia Molecular (CeBiME), que até maio deste ano estava incubado no LNLS e é a instituição responsável por coordenar as Linhas de Luz MX1 e MX2 instaladas no Síncrotron, destacou a importância dos estudos premiados. “Os estudos realizados pelos três cientistas premiados vêm contribuindo significantemente para o entendimento dessa pequena máquina molecular, inclusive já com a criação de novos fármacos específicos para interferir com os ribossomos de bactérias nocivas ao homem”, disse.

Ela cita ainda os trabalhos desenvolvidos pelos professores Harry Noller - cristalógrafo da Universidade da Califórnia e Joachim Frank, que é da Universidade de Columbia e usa microscopia crioeletrônica (cryo-electron microscopy) para estudar o ribossomo.

Em 2008, Ana Carolina publicou um trabalho na revista Nature, em colaboração com o professor Noller, e outros cientistas, no qual mostrou ribossomos individuais trabalhando, com o auxílio de um equipamento de pinça ótica, na Universidade da Califórnia, Berkeley.